Plateforme de spectrométrie de masse

Spectrométrie de masse

 La plateforme offre une expertise en spectrométrie de masse et peut assister les scientifiques dans leurs analyses protéomiques, qu’il s’agisse de protéines purifiées ou d’échantillons protéiques complexes.

 Nos services vont du simple contrôle de qualité des protéines recombinantes et de l’identification des protéines à la quantification relative des protéomes et à la caractérisation des modifications post-traductionnelles.

La plateforme réalise régulièrement des expériences de quantification sans marquage, mais aussi des analyses de quantification relative après marquage chimique ou métabolique (p. ex. SILAC). Les analyses de données sont effectuées avec les logiciels MaxQuant/Perseus ou ProteomeDiscoverer. Selon la nature de l’analyse, l’échantillon fourni sera sous forme liquide ou dérivé d’un gel SDS-PAGE. Nous pouvons également conseiller et former les chercheurs et les étudiants à la préparation des échantillons et à l’analyse des résultats.

 

Contact

Responsable scientifique 

Christophe MARCHAND
IR CNRS – UMR 8226
 

Ingénieur plateforme 

Marion HAMON
IE CNRS – FR 550

Mail   : proteomics@ibpc.fr

Actualités

Poster : Proteomic Platform (IBPC) : a mass spectrometry facility open to the scientific community

Newsletter des plaeteformes de l’IBPC 1

Equipements

 La plateforme est équipée de deux spectromètres de masse : un MALDI-TOF/TOF Axima Performance (Shimadzu) et un système d’électrospray Q-Exactive plus couplé à un système de chromatographie liquide à ultra-haute performance Vanquish Neo nano-flow acquis en 2023 (Thermofisher Scientific), ainsi qu’un système HPLC conventionnel (détecteurs UV et DAD).

Système HPLC permettant une chromatographie préparative et analytique.

Spectromètre de masse en tandem neuf à très haute résolution Q Exactive (Thermoscientific) couplé en amont à une nano-chromatographie liquide à ultra haute performance Nano Easy1000 (Thermoscientific).

Spectromètre de masse MALDI-TOF/TOF Axima Performance (Shimadzu)

Réservation

Interne IBPC
Un planning de réservation du MALDI-TOF est désormais disponible en ligne pour le personnel formé de l’IBPC. Pensez à réserver.

https://resa-equipement.ibpc.fr/

Externe IBPC
Pour toute demande de réservation externe à l’IBPC, ou pour toute demande de formation contacter :

proteomics@ibpc.fr

Analyses

La plateforme propose différents types d’analyses :

  • Préparation d’échantillon Digestion gel d’électrophorèse (spot ou bande)
  • Digestion en solution
  • Purification de peptides C18
  • Identification de protéines purifiées
    (mélange peptidique simple)
  • Identification de protéines en mélange complexe (séparation chromatographique préalable)
  • Mesure de masse sur protéine entière
    (en solution)
  • Protéomique quantitative : développement de techniques type label free

Des protocoles sont disponibles ci-dessous mais une prise de contact avec le plateau est recommandée avant toute préparation d’échantillon.
Pour toute demande d’analyse contacter : proteomics@ibpc.fr

Protocoles

Remerciements & Tarification

L’établissement de la tarification des prestations réalisées par la plateforme est en cours de réalisation.

Liste de publications

Riché, A., Dumas, L., Malesinski, S., Bossan, G., Madigou, C., Zito, F., & Alric, J. (2024). The stromal side of the cytochrome b6f complex regulates state transitions. The Plant Cell, koae190. https://doi.org/10.1093/plcell/koae190
Lambert, L., de Carpentier, F., André, P., Marchand, C. H., & Danon, A. (2024). Type II metacaspase mediates light-dependent programmed cell death in Chlamydomonas reinhardtii. Plant Physiology, 194(4), 2648–2662. https://doi.org/10.1093/plphys/kiad618
Allouche, D., Kostova, G., Hamon, M., Marchand, C. H., Caron, M., Belhocine, S., Christol, N., Charteau, V., Condon, C., & Durand, S. (2023). New RoxS sRNA Targets Identified in Bacillus subtilis by Pulsed SILAC. Microbiology Spectrum, 11(4), e0047123. https://doi.org/10.1128/spectrum.00471-23
Lignieres, L., Sénécaut, N., Dang, T., Bellutti, L., Hamon, M., Terrier, S., Legros, V., Chevreux, G., Lelandais, G., Mège, R.-M., Dumont, J., & Camadro, J.-M. (2023). Extending the Range of SLIM-Labeling Applications: From Human Cell Lines in Culture to Caenorhabditis elegans Whole-Organism Labeling. Journal of Proteome Research, 22(3), 996–1002. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.2c00699
Coutelier, H., Ilioaia, O., Le Peillet, J., Hamon, M., D’Amours, D., Teixeira, M. T., & Xu, Z. (2023). The Polo kinase Cdc5 is regulated at multiple levels in the adaptation response to telomere dysfunction. Genetics, 223(1), iyac171. https://doi.org/10.1093/genetics/iyac171
de Carpentier, F., Maes, A., Marchand, C. H., Chung, C., Durand, C., Crozet, P., Lemaire, S. D., & Danon, A. (2022). How abiotic stress-induced socialization leads to the formation of massive aggregates in Chlamydomonas. Plant Physiology, 190(3), 1927–1940. https://doi.org/10.1093/plphys/kiac321
Mattioli, E. J., Rossi, J., Meloni, M., De Mia, M., Marchand, C. H., Tagliani, A., Fanti, S., Falini, G., Trost, P., Lemaire, S. D., Fermani, S., Calvaresi, M., & Zaffagnini, M. (2022). Structural snapshots of nitrosoglutathione binding and reactivity underlying S-nitrosylation of photosynthetic GAPDH. Redox Biology, 54, 102387. https://doi.org/10.1016/j.redox.2022.102387
Borde, C., Dillard, C., L’Honoré, A., Quignon, F., Hamon, M., Marchand, C. H., Faccion, R. S., Costa, M. G. S., Pramil, E., Larsen, A. K., Sabbah, M., Lemaire, S. D., Maréchal, V., & Escargueil, A. E. (2022). The C-Terminal Acidic Tail Modulates the Anticancer Properties of HMGB1. International Journal of Molecular Sciences, 23(14), 7865. https://doi.org/10.3390/ijms23147865
Boussac, A., Sellés, J., Hamon, M., & Sugiura, M. (2022). Properties of Photosystem II lacking the PsbJ subunit. Photosynthesis Research, 152(3), 347–361. https://doi.org/10.1007/s11120-021-00880-w
Tagliani, A., Rossi, J., Marchand, C. H., De Mia, M., Tedesco, D., Gurrieri, L., Meloni, M., Falini, G., Trost, P., Lemaire, S. D., Fermani, S., & Zaffagnini, M. (2021). Structural and functional insights into nitrosoglutathione reductase from Chlamydomonas reinhardtii. Redox Biology, 38, 101806. https://doi.org/10.1016/j.redox.2020.101806
Martins, L., Knuesting, J., Bariat, L., Dard, A., Freibert, S. A., Marchand, C. H., Young, D., Dung, N. H. T., Voth, W., Debures, A., Saez-Vasquez, J., Lemaire, S. D., Lill, R., Messens, J., Scheibe, R., Reichheld, J.-P., & Riondet, C. (2020). Redox Modification of the Iron-Sulfur Glutaredoxin GRXS17 Activates Holdase Activity and Protects Plants from Heat Stress. Plant Physiology, 184(2), 676–692. https://doi.org/10.1104/pp.20.00906
Dezaire, A., Marchand, C. H., Vallet, M., Ferrand, N., Chaouch, S., Mouray, E., Larsen, A. K., Sabbah, M., Lemaire, S. D., Prado, S., & Escargueil, A. E. (2020). Secondary Metabolites from the Culture of the Marine-derived Fungus Paradendryphiella salina PC 362H and Evaluation of the Anticancer Activity of Its Metabolite Hyalodendrin. Marine Drugs, 18(4), 191. https://doi.org/10.3390/md18040191
Zaffagnini, M., Marchand, C. H., Malferrari, M., Murail, S., Bonacchi, S., Genovese, D., Montalti, M., Venturoli, G., Falini, G., Baaden, M., Lemaire, S. D., Fermani, S., & Trost, P. (2019). Glutathionylation primes soluble glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase for late collapse into insoluble aggregates. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 116(51), 26057–26065. https://doi.org/10.1073/pnas.1914484116
Caillet, J., Baron, B., Boni, I. V., Caillet-Saguy, C., & Hajnsdorf, E. (2019). Identification of protein-protein and ribonucleoprotein complexes containing Hfq. Scientific Reports, 9(1), 14054. https://doi.org/10.1038/s41598-019-50562-w
Shao, Z., Borde, C., Marchand, C. H., Lemaire, S. D., Busson, P., Gozlan, J.-M., Escargueil, A., & Maréchal, V. (2019). Detection of IgG directed against a recombinant form of Epstein-Barr virus BALF0/1 protein in patients with nasopharyngeal carcinoma. Protein Expression and Purification, 162, 44–50. https://doi.org/10.1016/j.pep.2019.05.010
Dautant, A., Henri, J., Wales, T. E., Meyer, P., Engen, J. R., & Georgescauld, F. (2019). Remodeling of the Binding Site of Nucleoside Diphosphate Kinase Revealed by X-ray Structure and H/D Exchange. Biochemistry, 58(10), 1440–1449. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b01308
Marchand, C. H., Fermani, S., Rossi, J., Gurrieri, L., Tedesco, D., Henri, J., Sparla, F., Trost, P., Lemaire, S. D., & Zaffagnini, M. (2019). Structural and Biochemical Insights into the Reactivity of Thioredoxin h1 from Chlamydomonas reinhardtii. Antioxidants (Basel, Switzerland), 8(1), 10. https://doi.org/10.3390/antiox8010010
Buchert, F., Hamon, M., Gäbelein, P., Scholz, M., Hippler, M., & Wollman, F.-A. (2018). The labile interactions of cyclic electron flow effector proteins. The Journal of Biological Chemistry, 293(45), 17559–17573. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.004475
Zhan, Y., Marchand, C. H., Maes, A., Mauries, A., Sun, Y., Dhaliwal, J. S., Uniacke, J., Arragain, S., Jiang, H., Gold, N. D., Martin, V. J. J., Lemaire, S. D., & Zerges, W. (2018). Pyrenoid functions revealed by proteomics in Chlamydomonas reinhardtii. PloS One, 13(2), e0185039. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0185039
Berger, H., De Mia, M., Morisse, S., Marchand, C. H., Lemaire, S. D., Wobbe, L., & Kruse, O. (2016). A Light Switch Based on Protein S-Nitrosylation Fine-Tunes Photosynthetic Light Harvesting in Chlamydomonas. Plant Physiology, 171(2), 821–832. https://doi.org/10.1104/pp.15.01878